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Estrutura da proteína ou estrutura proteica é o arranjo tridimensional de átomos em uma molécula de cadeia de aminoácidos. Proteínas s?o polímeros ― especificamente polipeptídeos ― formados de sequências de aminoácidos, os mon?meros do polímero. Um único mon?mero de aminoácido também pode ser chamado de um resíduo indicando uma unidade de repeti??o de um polímero. Aminoácidos formam proteínas por rea??es de condensa??o, na qual os aminoácidos perdem uma molécula de água por rea??o a fim de anexar um ao outro com uma liga??o peptídica. Por conven??o, uma cadeia com menos de 30 aminoácidos é frequentemente identificada como peptídeo, em vez de uma proteína.[1] Para serem capazes de desempenhar sua fun??o biológica, as proteínas se dobram em uma ou mais conforma??es espaciais específicas dirigidas por um número de intera??es n?o covalentes tais como liga??o de hidrogênio, intera??es i?nicas, for?as de Van der Waals e empacotamento hidrofóbico. Para entender as fun??es das proteínas em nível molecular, muitas vezes é necessário determinar sua estrutura tridimensional. Este é o tópico do campo científico da biologia estrutural, a qual emprega técnicas tais como cristalografia de raios X, espectroscopia RMN e interferometria de dupla polariza??o para determinar a estrutura de proteínas.[2][3][4]
As estruturas proteicas variam em tamanho de dezenas a vários milhares de aminoácidos.[5] Por tamanho físico, as proteínas s?o classificadas como nanopartículas, entre 1–100 nm. Agregados muito grandes podem ser formados a partir de subunidades proteicas. Por exemplo, muitos milhares de moléculas de actina formando um microfilamento.[6]
Uma proteína geralmente sofre mudan?as estruturais reversíveis no desempenho de sua fun??o biológica. As estruturas alternativas da mesma proteína s?o referidas como diferentes is?meros conformacionais, ou simplesmente, conforma??es e transi??es entre eles s?o chamadas altera??es conformacionais.[7]
Ver também
[editar | editar código fonte]Referências
- ↑ H. Stephen Stoker (1 de janeiro de 2015). Organic and Biological Chemistry. [S.l.]: Cengage Learning. p. 371. ISBN 978-1-305-68645-8
- ↑ Feng W, Pan L, Zhang M.; Combination of NMR spectroscopy and X-ray crystallography offers unique advantages for elucidation of the structural basis of protein complex assembly.; Sci China Life Sci. 2011 Feb;54(2):101-11. doi: 10.1007/s11427-011-4137-2. Epub 2011 Feb 14. PMID: 21318479
- ↑ Marcus J Swann, Louise L Peel, Simon Carrington, Neville J Freeman; Dual-polarization interferometry: an analytical technique to measure changes in protein structure in real time, to determine the stoichiometry of binding events, and to differentiate between specific and nonspecific interactions; Analytical Biochemistry, Volume 329, Issue 2, 15 June 2004, Pages 190-198
- ↑ Freeman N. (2006) Dual Polarisation Interferometry: An Optical Technique to Measure the Orientation and Structure of Proteins at the Solid-Liquid Interface in Real Time. In: Déjardin P. (eds) Proteins at Solid-Liquid Interfaces. Principles and Practice. Springer, Berlin, Heidelberg
- ↑ Brocchieri L, Karlin S (10 de junho de 2005). ?Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes?. Nucleic Acids Research. 33 (10): 3390–3400. PMC 1150220
. PMID 15951512. doi:10.1093/nar/gki615
- ↑ Cooper GM. The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition. Sunderland (MA): Sinauer Associates; 2000. Structure and Organization of Actin Filaments.
- ↑ Ha, Jeung-Hoi and Stewart N Loh. “Protein conformational switches: from nature to design” Chemistry (Weinheim an der Bergstrasse, Germany) vol. 18,26 (2012): 7984-99.